Strukturprotein Buchkatalog

Quelle: Wikipedia. Seiten: 26. Kapitel: Kollagen, Tubuline, Zytoskelett, Filamin, Aktin, Prohibitin, Alpha-Actinin 3, Enamelin, Keratin, Harmonin, Motorprotein, Phospholipid-Hydroxyperoxid-Glutathion-Peroxidase, Proteoglykane, Occludin, Osteopontin, Intermediärfilamente, Filaggrin, Elastin, Clathrin, Myelin-Basisches Protein, Nephrocystin-1, Zellteilungsprotein FtsZ, S-Layer, Desmin, Synaptopodin, Adducin, Tropomyosin, Resilin, Tau-Protein, Perlecan, Profilin, Saures Gliafaserprotein, Gp120, ZO, Vimentin, Desmoglein, Spektrin, Aggrecan, Emerin, Oleosin, Murein-Lipoprotein, Myosin II, Spongin, Arthropodin, Sklerotin, Keratohyalin, Conchiolin, Ankyrin. Auszug: Kollagen (früher: Tropokollagen, internationalisierte Schreibweise Collagen, Betonung auf der letzten Silbe) ist ein nur bei Vielzelligen Tieren (auch bei Menschen), vorkommendes Strukturprotein hauptsächlich des Bindegewebes (genauer: der extrazellulären Matrix). Im menschlichen Körper ist Kollagen mit über 30 % Anteil am Gesamtgewicht aller Eiweiße (Proteine) das am meisten verbreitete Eiweiß. Es ist ein wesentlicher organischer Bestandteil des Bindegewebes (Knochen, Zähne, Knorpel, Sehnen, Bänder) und der Haut. Kollagenfasern besitzen eine enorme Zugfestigkeit und sind kaum dehnbar. Seinen Namen erhielt das Kollagen (aus dem Griechischen: Leim erzeugend) ursprünglich aufgrund seiner früheren Nutzung als Knochenleim im Holzhandwerk. Es ist der Hauptgrundstoff für die Herstellung von Gelatine. Die Polypeptidketten des Kollagens werden durch die Ribosomen des rauen endoplasmatischen Retikulums synthetisiert. Kollagen besteht aus a-helikalen Peptidketten, die untypischerweise eine linksgängige Helix aufweisen. Drei dieser Helices, welche untereinander Wasserstoffbrücken ausbilden können, umschlingen einander zu einer rechtsgängigen Superhelix. Auffallend an der Primärstruktur (Aminosäuresequenz) des Kollagens ist, dass jede dritte Aminosäure Glycin ist. Ein häufig wiederholtes Sequenzmotiv ist Prolin-Hydroxyprolin-Glycin (siehe Multigen-Familie). Die dichte Wicklung ist ausschlaggebend für die hohe Zugfestigkeit von Kollagenfasern: die Fasern können Gewichte bis zum Zehntausendfachen ihres Eigengewichtes tragen. Im allgemeinen Sprachgebrauch wird Kollagen Typ I gleichgesetzt mit "Kollagen". Kollagen Typ I ist zwar mengenmäßig im Organismus das bedeutendste Kollagen und durch seine Verwendung als Gelatine das bekannteste, es existieren jedoch weitere Kollagene, die sich strukturell wesentlich vom Kollagen Typ I unterscheiden und andere wichtige biologische Funktionen wahrnehmen. Gelatine ist die denaturierte Form von fibrillärem Kollagen Typ I, II und/oder III und wir