Lyase Buchkatalog

Quelle: Wikipedia. Seiten: 21. Kapitel: RuBisCO, Adenylylcyclasen, ¿-Carboanhydrasen, Aconitase, Phosphoenolpyruvatcarboxylase, Gamma-Sekretase, Strictosidin-Synthase, Phosphoenolpyruvat-Carboxykinase, Aromatische-L-Aminosäure-Decarboxylase, Neuronenspezifische Enolase, Steroid-17alpha-Hydroxylase, Hyaluronidase, Hydroxymethylglutaryl-CoA-Lyase, Aldolase, Glutamat-Decarboxylase, Ferrochelatase, ¿-Aminolävulinsäure-Dehydratase, Uroporphyrinogen-Decarboxylase, Photolyasen, Adenylosuccinat-Lyase, Argininosuccinat-Lyase, Diphosphomevalonat-Decarboxylase, Urocanase, UDP-Glucuronat-Decarboxylase, Guanylatzyklase-C, Vanillin-Synthase, Histidindecarboxylase, Phenylalanin-Ammoniak-Lyase, Macrophomat-Synthase, Fumarase, Phosphopantothenoylcystein-Decarboxylase, Uroporphyrinogen-III-Synthase, Guanylylcyclasen, Decarboxylasen. Auszug: Adenylylcyclasen (AC), früher Adenylatcyclasen, zählen zur Klasse der Lyasen, d.h. molekülspaltender Enzyme. Bei höheren Organismen sind sie wichtige Vermittler zwischen Hormonen oder anderen Botenstoffen, die an der Außenseite der Zellmembran binden, und zellinternen Botenstoffen (Second Messenger, "sekundärer Botenstoff"), die innerhalb der Zelle die Wirkung dieser Hormone weiterleiten. Beim Vorgang der Signaltransduktion bindet zunächst das Hormon an einen passenden G-Protein-gekoppelten Rezeptor. Dieser setzt das entsprechende G-Protein frei, welches seinerseits die Adenylylcyclase aktiviert. Diese bildet nun im Innern der Zelle den sekundären Botenstoff cyclisches Adenosinmonophosphat (cAMP) aus Adenosintriphosphat (ATP). Adenylylcyclasen kommen in nahezu allen Lebewesen vor. Beim Menschen sind von ihr derzeit zehn, überwiegend an die Zellmembran gebundene Isoenzyme bekannt. Adenylylcyclasen sind in der belebten Natur weit verbreitet. Bereits einfache einzellige eukaryotische Lebewesen wie Paramecium, Euglena und Dictyostelium sowie einige Prokaryoten nutzen Adenylylcyclasen zur Umwandlung von ATP in cAMP. Darüber hinaus nutzen einige prokaryotische Krankheitserreger die Funktion der Adenylylcyclasen oder des cAMPs höherer Lebewesen, indem sie selbst Adenylylcyclasen oder Aktivatoren von Adenylylcyclasen bilden und freisetzen. So wird beispielsweise die Invasivität des Cholera-Erregers Vibrio cholerae auf das indirekt Adenylylcyclasen aktivierende Choleratoxin zurückgeführt. Die freigesetzten Adenylylcyclasen von Bordetella pertussis und Bacillus anthracis, welche erst im Körper des Wirtsorganismus aktiviert werden, sind Bestandteil ihres toxischen Prinzips. Die Adenylylcylasen gehören zur Gruppe der Lyasen. Klassisch werden die Adenylylcyclasen in drei Hauptklassen unterteilt. Die Klasse I umfasst die Adenylylcyclasen gramnegativer Bakterien. Adenylylcyclasen der Klasse II spielen als toxischen Proteine prokaryotischer Krankheitserreger eine Rolle sind vom Pro