Artikelnummer | 9783640521289 |
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Produkttyp | Buch |
Preis | 57,90 CHF |
Verfügbarkeit | Lieferbar |
Einband | Kartonierter Einband (Kt) |
Meldetext | Folgt in ca. 10 Arbeitstagen |
Autor | Brandau, Thorsten |
Verlag | Grin Verlag |
Weight | 0,0 |
Erscheinungsjahr | 20100207 |
Seitenangabe | 72 |
Sprache | ger |
Anzahl der Bewertungen | 0 |
J-Kopplungs-gestützte Diederwinkelanalyse im Fettsäurebindungsprotein Buchkatalog
Diplomarbeit aus dem Jahr 2000 im Fachbereich Chemie - Biochemie, Note: 1, Johann Wolfgang Goethe-Universität Frankfurt am Main (Institut für Biophysikalische Chemie und Biochemie, Abteilung Biophysikalische Chemie, Abteilung Biophysikalische Chemie), 70 Quellen im Literaturverzeichnis, Sprache: Deutsch, Abstract: In dieser Arbeit wurde eine Geometrieuntersuchung am FABP-Molekülmodel durchgeführt. Um 3J-Kopplungsinformation für die Diederwinkelanalyse zu bestimmen, wurden J-modulierte [15N, 1H]-COSY-Experimente durchgeführt. Mit Hilfe numerischer Anpassungsroutinen wurden die Signalintensitäten quantitativ ausgewertet, um sehr genaue 3J-Kopplungskonstanten zu erhalten. Diese Kopplungskonstanten wurden in Kraftfeldrechnungen als experimentelle Randbedingungen für die phi-Diederwinkel des Proteinrückgrates berücksichtigt. Dadurch ist eine Aussage über die Winkelverteilung und über die zeitlich gemittelten Kopplungse#ekte im Proteinmodell möglich. Die aus der Molekulardynamiksimulation bestimmten 3J-Kopplungskonstanten wurden mit den experimentellen verglichen. Die Analyse ergab, daß die den ß-Faltblättern zugewandten Ränder der alphaII-Helixbereiche sowie zwei der zehn ß-Faltblattbereiche sehr exible Teilabschnitte aufweisen. Diese Arbeit konnte somit die Überlegungen stützen, die vor allem den exiblen Teilabschnitt zwischen der alpha-II-Helix und dem ß-Faltblattbereich für die Funktion des Proteins verantwortlich machen.
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