Artikelnummer | 9783838127569 |
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Produkttyp | Buch |
Preis | 104,00 CHF |
Verfügbarkeit | Lieferbar |
Einband | Kartonierter Einband (Kt) |
Meldetext | Folgt in ca. 10 Arbeitstagen |
Autor | Hahn, Bettina |
Verlag | Südwestdeutscher Verlag für Hochschulschriften AG Co. KG |
Weight | 0,0 |
Erscheinungsjahr | 20150703 |
Seitenangabe | 172 |
Sprache | ger |
Anzahl der Bewertungen | 0 |
Analyse von Protein-Phosphorylierungsgraden mit Massenspektrometrie Buchkatalog
Reversible Proteinphosphorylierung ist ein Schlüsselprinzip der intrazellulären Signaltransduktion. One-source-Peptid-/Phosphopeptid-standards wurden mit dem Ziel entwickelt, Phosphorylierungsgrade von Proteinen positionsspezifisch und mit hoher Genauigkeit zu bestimmen. Kernpunkt der Methode ist die Erzeugung einer Mischung eines stabilisotopenmarkierten Peptid-/Phosphopeptid-Standardpaars, dessen stöchiometrisches Verhältnis exakt bekannt ist. Die Standards wurden Proteinverdaus zugesetzt und diese mittels Flüssigchromatographie und Massenspektrometrie analysiert. Im Vordergrund dieser Arbeit steht die Analyse der dualen ERK1/2-Phosphorylierung durch die MAPK-Kinase MEK. Die ERK-Signalkaskade spielt eine zentrale Rolle in der Antwort von Zellen auf extrazelluläre Stimuli wie Wachstumsfaktoren und Zytokine. Dennoch sind die Mechanismen der dynamischen ERK-Aktivierung und -Deaktivierung in vivo nicht vollständig verstanden. Mit Hilfe von one-source-Standards wurde erstmals ein zweistufiger, distributiver ERK-Phosphorylierungsmechanismus in primären Maushepatozyten nachgewiesen.
104,00 CHF
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